Фермент каталаза и его свойства

Каталаза — это фермент, являющийся катализатором в реакции разложения перекиси водорода, при которой образуются вода и молекулярный кислород: Н2О2 + Н2О2 = О2 + 2Н2О. Биологическое значение Каталазы заключается именно в разложении перекиси водорода, которая образуется в клетках при воздействии ряда флавопротеиновых оксидаз, чем обеспечивается действенная защита клеточных структур от разрушения, которое осуществляет перекись водорода. Если вследствие генетических причин возникает дефицит Каталазы развивается акаталазия. Это наследственная болезнь, клиническими проявлениями которой являются изъязвления слизистой носа и полости рта, а в некоторых случаях явно выраженные выпадение зубов и атрофические изменения альвеолярных перегородок.

Каталаза имеется в тканях растений, животных и человека, даже в в микроорганизмах, хотя у ряда анаэробных микроорганизмов этот фермент полностью отсутствует. В клетках Каталаза содержится в пероксисомах — специальных органеллах.

Каталаза — это гемопротеин, простетической группой (небелковый элемент, связанный с белком) которого является гем, который содержит ион трехвалентного железа. Молекула Каталазы включает четыре идентичные субъединицы и четыре простетические группы, надежно связанные с апофермектом (белковой частью фермента). При диализе они от него не отделяются. Для Каталазы рН колеблется в пределах 6,0—8,0.

Активность Каталазы

Чтобы определить активность Каталазы фиксируют образованный в процессе реакции кислород, что осуществляется манометрическим, либо полярографическим методами. Возможна и регистрация кислорода с помощью измерения текущей концентрации перекиси водорода спектрофотометрическим иетодом или остаточной концентрации йодометрическим, перманганатометрическим либо иными титриметрическими методами.

Активность Катадазы в эритроцитах постоянна при многих болезнях, однако при злокачественной или другой подобной анемии возрастаетй каталазный индекс, который выражается в отношении величины каталазной активности некоторого объема крови к числу эритроцитов в этом объеме. Этот показатель имеющий большое диагностическое значение. В случае злокачественных новообразований определяется снижение активности Каталазы в печени и почках. Существует даже зависимость между размером опухоли, скоростью роста и уровнем снижения активности Каталазы в печени. Для подтверждения этой теории из некоторых опухолей выделялись токсогормоны, это вещества, вызывающие снижение активности Каталазы в печени у экспериментальных животных при введении.

Где содеожиться каталаза?

Каталаза — это фермент класса оксиредуктаз .

Среди всех органов Каталазы более всего находится в печени. Это один из главных ферментов разрушения активных форм кислорода, то есть Каталаза — основной первичный антиоксидант системы защиты, что обусловлено именно той самой реакцией разложения перекиси водорода до воды , разделяя эту функцию с ферментом GSH-PX. Оба этих вещества лишают токсичности активный кислородный радикал, служа катализатором образования перекиси водорода из супероксида. Имеются и различия в субстратной специфичности этих ферментов, поскольку эти два фермента различаются сродством к субстрату.

Низком содержание Н2О2 требует катализатора пероксидазы для органических пероксидов. В свою очередь высокие концентрации Н2О2 требуют в роли катализатора Каталазу. Уровень активности этих ферментов различен не только в разных тканях, но даже и внутри самой клетки. У печени, почек и красных кровяных телец уровень СТ высокий. В гепатоцитах высокий уровень активности заметен в пероксисомах, при этом СТ активен в цитозоле и в микросомах.

Являясь тетрамерным гем-содержащим белком, Каталаза образуется в цитозоле в виде мономеров, которые не содержат гем. Перенесенные в просвет пероксисом мономеры образуют там тетрамеры в присутствии гема. У каталазы нет сигнальной последовательности, отрезаемой после использования, но у нее должнен быть какой-либо сигнал, который направляет ее в пероксисому. По современным научным погятиям, эту роль может играть специфическая последовательность из трех аминокислот, которая расположена у карбоксильного конца многих пероксисомных белков.

САМЫЕ ИНТЕРЕСНЫЕ НОВОСТИ

Яндекс.Метрика